За переход тау-белка из "здоровой" формы в "больную" ответственны его конкретные структурные участки, а их удаление у мышей защитило животных от развития симптомов нейродегенерации. Исследование опубликовано в журнале Science Advances.
Наиболее распространенная форма деменции — болезнь Альцгеймера. Поиск лекарства осложняется тем, что пока неизвестно, как именно оно возникает. Многие исследования показывают, что в этом процессе важную роль играет тау-белок. Образующиеся из него клубки накапливаются в мозге человека, а их наличие сопутствует развитию многих нейродегенеративных заболеваний, в том числе и болезни Альцгеймера. Команда нейробиологов из Университета Флиндерса в Австралии показала, как именно происходит модификация белков и образование клубков.
Известно, что ключевой процесс в переходе тау-белка в "больную" форму — это его фосфорилирование. За него отвественны ферменты протеинкиназы. Обычно они работают с одним центром белков. Авторы исследования предположили, что некоторые из этих ферментов способны нацеливаться на несколько участков тау-белка, причем делают это эффективнее, если тау-белок уже был модифицирован. Эта догадка оказалась верной, и ученым даже удалось обнаружить у тау-белка центры модификации, стимулирующие фосфорилирование последующих участков. Более того, нейробиологи спровоцировали в тау-белках изменения, которые происходят при болезни Альцгеймера. Затем нейробиологи модифицировали мышей, убрав из их структуры их белков ранее обнаруженные центры. Опыты показали, что у таких животных не развивался дефицит памяти, в отличие от подопытных с обычными тау-белками. Теперь команда исследует, как эти результаты могут быть преобразованы в метод лечения.
